Caracterização Físico-química da Isoforma Gama-tripsina Bovina

Nome: Caroline Dutra Lacerda
Tipo: Dissertação de mestrado acadêmico
Data de publicação: 26/06/2014
Orientador:

Nomeordem decrescente Papel
Alexandre Martins Costa Santos Orientador

Banca:

Nomeordem decrescente Papel
Alexandre Martins Costa Santos Orientador
Joselito Nardy Ribeiro Examinador Externo
Marcos Aurelio de Santana Examinador Externo
Rita Gomes Wanderley Pires Examinador Interno

Resumo: Uma nova isoforma tripsina bovina foi purificada a partir de amostras comerciais por cromatografia de troca iônica por Sephadex SP C50®. A nova isoforma contém, além da perda do hexapeptídeo N-terminal (como encontrado na molécula progenitora β-tripsina) uma clivagem intra-cadeia entre o Lys-155 e Ser-156. A nova enzima denominada -tripsina mostrou propriedades similares com a isoforma α-tripsina que contém o mesmo número de cadeia polipeptídica (duas cadeias), massa molecular (23312 Da), estrutura secundária, volume hidrodinâmico e outros. Apesar das semelhanças estruturais e enzimáticas dessas duas isoformas, -tripsina tem uma taxa de formação inferior a partir da β-tripsina, carga superficial inferior, mas a -tripsina tem estabilidade térmica mais elevada do que a α-tripsina. Devido à facilidade de purificação das isoformas a partir de tripsina bovina de fonte comercial, e as propriedades descritas acima, esta enzima tornar-se uma alternativa interessante para a indústria de alimentos e de detergente, bem como para pesquisa de biocatalisadores.

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